Фермент каталаза і його властивості

Каталаза - це фермент, який є каталізатором в реакції розкладання перекису водню, при якій утворюються вода і молекулярний кисень: Н₂Про₂ + Н₂Про₂ = О₂ + 2Н₂О. Біологічне значення каталази полягає саме в розкладанні перекису водню, що утворюється в клітинах при дії ряду флавопротєїновим оксидаз, чим забезпечується дієвий захист клітинних структур від руйнування, яке здійснює перекис водню. Якщо внаслідок генетичних причин виникає дефіцит каталази розвивається акаталазія. Це спадкова хвороба, клінічними проявами якої є виразки слизової носа і порожнини рота, а в деяких випадках явно виражені випадання зубів і атрофічні зміни альвеолярних перегородок.

Каталаза є в тканинах рослин, тварин і людини, навіть у в мікроорганізмах, хоча у ряду анаеробних мікроорганізмів цей фермент повністю відсутня. У клітинах Каталаза міститься в пероксисомах - спеціальних органелах.

Каталаза - це гемопротеинов, простетичної групою (небілковий елемент, пов`язаний з білком) якого є гем, який містить іон тривалентного заліза. Молекула каталази включає чотири ідентичні субодиниці і чотири простетичноїгрупи, надійно пов`язані з апофермектом (білкової частиною ферменту). При діалізі вони від нього не відокремлюються. Для каталази рН коливається в межах 6,0-8,0.

активність каталази

Щоб визначити активність каталази фіксують утворений в процесі реакції кисень, що здійснюється манометричним, або полярографическим методами. Можлива і реєстрація кисню за допомогою вимірювання поточної концентрації перекису водню спектрофотометрическим иетода або залишкової концентрації йодометричним, перманганатометріческім або іншими титриметричних методами.

Активність Катадази в еритроцитах постійна при багатьох хворобах, однак при злоякісної або іншої подібної анемії возрастаетй каталазного індекс, який виражається у відношенні величини каталазной активності деякого об`єму крові до числа еритроцитів в цьому обсязі. Цей показник має велике діагностичне значення. У разі злоякісних новоутворень визначається зниження активності каталази в печінці та нирках. Існує навіть залежність між розміром пухлини, швидкістю росту і рівнем зниження активності каталази в печінці. Для підтвердження цієї теорії з деяких пухлин виділялися токсогормони, це речовини, які призводять до зниження активності каталази в печінці у експериментальних тварин при введенні.

Де содеожіться каталаза?

Каталаза - це фермент класу Оксіредуктази.

Серед усіх органів каталази найбільше знаходиться в печінці. Це один з головних ферментів руйнування активних форм кисню, тобто Каталаза - основний первинний антиоксидант системи захисту, що зумовлено саме тієї самої реакцією розкладання перекису водню до води, розділяючи цю функцію з ферментом GSH-PX. Обидва цих речовини позбавляють токсичності активний кисневий радикал, служачи каталізатором освіти перекису водню з супероксида. Є і відмінності в субстратної специфічності цих ферментів, оскільки ці два ферменти розрізняються спорідненістю до субстрату.

Низькому зміст Н₂Про₂ вимагає каталізатора пероксидази для органічних пероксидів. У свою чергу високі концентрації Н₂Про₂ вимагають в ролі каталізатора каталази. Рівень активності цих ферментів різний не тільки в різних тканинах, але навіть і всередині самої клітини. У печінки, нирок і червоних кров`яних тілець рівень СТ високий. В гепатоцитах високий рівень активності помітний в пероксисомах, при цьому СТ активний цитозоле і в мікросомах.

Будучи тетрамерная гем-містить білком, Каталаза утворюється в цитоплазмі у вигляді мономерів, які не містять гем. Перенесені в просвіт пероксисом мономери утворюють там тетрамери в присутності гема. У каталази немає сигнальної послідовності, що відрізається після використання, але у неї должнен бути будь-якої сигнал, який направляє її в пероксисом. За сучасними науковими погятіям, цю роль може грати специфічна послідовність з трьох амінокислот, яка розташована у карбоксильного кінця багатьох пероксисомні білків.